La reazione di transaminazione indicata nella definizione, è la prima tappa del catabolismo degli amminoacidi e serve ad incanalare gruppi amminici verso l’ α-chetoglutarato al fine di trasformarlo in glutammato il quale poi verrà sottoposto ad una reazione di deaminazione ossidativa (catalizzata dalla glutammato deidrogenasi) per formare uno ione ammonio che sarà utilizzato per generare urea.

La reazione catalizzata dalle transaminasi è la seguente:

Amminoacido (1) + α-Chetoacido (1) <--> α-Chetoacido (2) + Amminoacido (2)

Nelle cellule esistono molti tipi di transaminasi le quali utilizzano α-chetoglutarato come accettore del gruppo amminico ma divergono tra loro per la specificità nei confronti dell’amminoacido utilizzato. Le reazioni catalizzate da tali enzimi sono tutte facilmente reversibili (la loro costante di equilibrio, in effetti, è molto vicina ad 1).

Tutte le transaminasi utilizzano lo stesso gruppo prostetico, il piridossal fosfato, forma coenzimatica della vitamina B6, quale trasportatore temporaneo del gruppo amminico. Il piridossal fosfato è legato covalentemente, tramite un legame imminico (con formazione di una base di Schiff), con un il gruppo amminico ε di un residuo di lisina, in assenza del substrato (l’amminoacido).
Quando arriva l’amminoacido il suo gruppo amminico α si sostituisce a quello ε della lisina. La nuova base di Schiff che si è venuta a creare rimane saldata al sito attivo dell’enzima attraverso la formazione di legami multipli non covalenti. Essa perde un protone dal carbonio α, formando un intermedio chinonoide, la cui riprotonazione determina la produzione di una chenitina che presenta un doppio legame tra il carbonio α e l’azoto del substrato legato. Una successiva reazione di idrolisi determina il distacco di un α-chetoacido e la formazione di piridossammina fosfato.

Amminoacido (1) + Enzima-Piridossal fosfato <--> α-Chetoacido (1) + Enzima-Piridossammina fosfato

La seconda parte della reazione si svolge in modo diametralmente opposto: un α-chetoacido si lega alla piridossammina fosfato e successivamente si stacca un nuovo amminoacido e si rigenera il piridossal fosfato.

α-Chetoacido (2) + Enzima-Piridossammina fosfato <--> Amminoacido (2) + Enzima-Piridossal fosfato

[modifica] Localizzazione nell'organismo

Le transaminasi sono enzimi ubiquitari nell’organismo. La GOT o AST è localizzata nel fegato, nel miocardio, nel rene, nell’encefalo e nella muscolatura scheletrica; la GPT o ALT è presente in concentrazione molto più elevata nel fegato che negli altri tessuti.

La GOT o AST catalizza la seguente reazione:

Aspartato + α-Chetoglutarato <--> Ossalacetato + Glutammato

La GPT o ALT catalizza quest’altra reazione:

Alanina + α-Chetoglutarato <--> Piruvato + Glutammato

[modifica] Uso delle transaminasi come indice di malattia

Le transaminasi sono usate in medicina soprattutto al fine di evidenziare la presenza o meno di un danno epatico.

Si può registrare un aumento delle transaminasi nelle epatiti acute, croniche, nelle epatopatie tossiche, nei casi di colestasi intraepatica, nella mononucleosi infettiva.
Si possono registrare alterazioni anche in corso di malattie del miocardio (tipo infarto del miocardio e miocarditi) o dei muscoli (traumi, distrofia muscolare).
Si registra un graduale ritorno ai valori normali delle transaminasi nel sangue in via di guarigione.
Però è necessario sottolineare che quando il danno epatico si è instaurato in modo massiccio e cronico ossia vi sia stata una lisi notevole di cellule epatiche nel tempo, con trasformazione cirrotica, un ulteriore abbassamento delle transaminasi non è indice di guarigione ma è indice che non ci sono più cellule epatiche a riversare questi enzimi nel sangue (indice di prognosi negativa).

La GOT (o AST) è presente all’interno della cellula legata ai mitocondri mentre la GPT (o ALT) si trova soprattutto libera nel citoplasma. Se la cellula è integra, tali enzimi ne rimangono all’interno; un fenomeno infiammatorio causato da virus o da tossici, che determini alterazione della permeabilità della membrana e o distruzione della cellula, fa sì che le transaminasi vengano liberate all’esterno della cellula e riversate nel torrente sanguigno, con conseguente aumento della loro concentrazione plasmatica, misurabile con metodiche di analisi biochimica.


Valori normali di laboratorio  :°°°°°°°

I valori di riferimento per la GOT o AST e la GPT o ALT sono:

• GOT o AST 10-45 Unità internazionali per litro;

• GPT o ALT 10-43 Unità internazionali per litro.

(tali valori possono essere comunque differenti a seconda dei laboratori e delle metodiche utilizzate per la rilevazione)






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